اسیدهای آمینه (آمینو اسید)

اسید آمینه (گاهی اوقات به اختصار AA ) یک مولکول آلی با یک گروه آمینه (-NH ₂ ) و یک گروه کربوکسیل (-COOH) در یک انتها است. ¹ آنها اساس پروتئین ها هستند . با این حال، هر دو این و مشتقات آنها در عملکردهای سلولی به همان اندازه که انتقال عصبی و بیوسنتز پورفیرین ها، پورین ها، پیریمیدین ها و اوره هستند، شرکت می کنند. ² آمینو اسیدها نقش کلیدی در اکثر فرآیندهای بیولوژیکی دارند.

دو اسید آمینه در یک واکنش تراکمی بین گروه آمینه یکی و گروه کربوکسیل دیگری ترکیب می‌شوند و یک مولکول آب آزاد می‌کنند (دهیدراتاسیون) و یک پیوند آمیدی به نام پیوند پپتیدی تشکیل می‌دهند . این دو “باقیمانده” آمینو اسید یک دی پپتید را تشکیل می دهند ، از پیوستن اسید آمینه سوم یک تری پپتید تشکیل می شود و به همین ترتیب تا زمانی که یک پلی پپتید تشکیل شود . این واکنش به طور طبیعی در داخل سلول ها، به طور دقیق تر در ریبوزوم ها ایجاد می شود . ³در کد ژنتیکی، بیست اسید آمینه مختلف رمزگذاری شده اند، که به آنها باقی مانده نیز گفته می شود، که حلقه های تشکیل دهنده پپتیدها را تشکیل می دهند، که وقتی زنجیره های پلی پپتیدی را تشکیل می دهند و به وزن مولکولی بالا می رسند، پروتئین نامیده می شوند. ⁴ 5

تمام آمینو اسیدهای تشکیل دهنده پروتئین ها L-alpha-amino اسیدها هستند. این بدان معناست که گروه آمینه به کربن مجاور گروه کربوکسیل (” کربن آلفا “) متصل است، یا به عبارت دیگر، کربوکسیل و آمینو هر دو به کربن یکسان متصل هستند. علاوه بر این، یک هیدروژن و یک زنجیره (معمولاً زنجیره جانبی یا رادیکال R نامیده می شود) با ساختار متغیر به این کربن آلفا متصل است که هویت و خواص هر یک از اسیدهای آمینه مختلف را تعیین می کند. صدها رادیکال وجود دارد اما تنها 20 رادیکال آنهایی هستند که پروتئین ها را می سازند .

از اتحاد چندین اسید آمینه زنجیره هایی به نام پپتیدها یا پلی پپتیدها ایجاد می شود که زمانی که زنجیره پلی پپتیدی از طول معینی (بین 50 تا 100 باقیمانده اسید آمینه، بسته به نویسندگان) تجاوز کند یا جرم مولکولی کل از 5000 Uma بیشتر شود، پروتئین نامیده می شوند . به خصوص زمانی که ساختار سه بعدی ثابتی داشته باشند.

تاریخچه آمینو اسید

ساختار یک اسید آمینه (سرین)

اولین اسید آمینه در آغاز قرن نوزدهم کشف شد . در سال 1806، شیمیدانان فرانسوی لوئیس نیکولا واکلین و پیر ژان روبیکه ترکیبی را از مارچوبه جدا کردند که متعاقباً آسپاراژین نام گرفت ، اولین اسید آمینه کشف شده. سیستین در سال 1810 کشف شد، اگرچه مونومر آن، سیستئین ، تا سال 1884 ناشناخته باقی ماند . گلیسین و لوسین در سال 1820 کشف شدند. آخرین اسید آمینه از 20 اسید آمینه رایج که کشف شد، ترئونین در سال 1935 توسط ویلیام کامین رز بود که همچنین تعیین کرد اسیدهای آمینه ضروری و حداقل نیاز روزانه را برای تمام اسیدهای آمینه برای رشد بهینه در انسان ایجاد کرد. همانطور که در بالا اشاره شد، سلنوسیستئین در سال 1986 و پیرولیزین در سال 2002 کشف شد.

واژه amino acidocylic از سال 1893 در زبان انگلیسی استفاده می شود. پس از آن مشخص شد که پروتئین ها پس از هضم آنزیمی یا هیدرولیز اسید آمینو اسید می دهند. در سال 1902، امیل فیشر و فرانتس هافمایستر پیشنهاد کردند که پروتئین ها از تشکیل پیوندهایی بین گروه آمینه یک اسید آمینه و گروه کربوکسیل دیگری، در ساختاری خطی که فیشر آن را ” پپتید ” نامید، به وجود می آید.

ساختار کلی اسید آمینه

ساختار کلی یک اسید آمینه آلفا با حضور یک کربن مرکزی (آلفا) متصل به یک گروه کربوکسیل (قرمز در شکل)، یک گروه آمینه (سبز)، یک هیدروژن (به رنگ سیاه) و یک زنجیره جانبی ایجاد می شود. (آبی، R):

ساختار کلی یک اسید آمینه

“R” نشان دهنده “زنجیره جانبی” خاص برای هر اسید آمینه است. کربوکسیل و آمینو هر دو گروههای عاملی هستند که بسته به تغییرات pH حساس به یونیزاسیون هستند، بنابراین هیچ اسید آمینه ای در محلول واقعاً به شکل نشان داده شده در شکل نیست، بلکه یونیزه شده است .

zwitterion، در محلول.

بسته به موادی که روی زنجیره های جانبی عمل می کنند، اسیدهای آمینه به روش های مختلفی رفتار می کنند. به طور کلی، در PH پایین ( اسید )، اسیدهای آمینه بیشتر به شکل کاتیونی خود (با بار مثبت) هستند، در حالی که در pH بالا (اسید) به شکل آنیونی خود (با بار منفی) یافت می شوند .

هنگامی که pH برابر با نقطه ایزوالکتریک (PI) باشد، گروه کربوکسیل پروتونه می شود و آنیون کربوکسیل را تشکیل می دهد، در حالت معکوس، گروه آمینه پروتونه می شود و کاتیون آمونیوم را تشکیل می دهد. این پیکربندی در محلول آبی (که رایج ترین راه برای یافتن آنها است) به عنوان یک زوئیتریون شناخته می شود که در آن به صورت دوقطبی (خنثی با بار دوقطبی + و – با بار کلی 0) یافت می شود.

اکثر اسیدهای آمینه آلفا آمین های اولیه هستند که 19 اسید آمینه دارای این ویژگی هستند، زیرا آنها فقط در زنجیره جانبی متفاوت هستند. فقط پرولین یک آمین ثانویه است ، زیرا اتم های کربن N و آلفا در یک حلقه قرار دارند.

طبقه بندی آمینو اسید

همچنین ببینید: ضمیمه: اسیدهای آمینه

اسیدهای آمینه را می توان به روش های مختلفی طبقه بندی کرد. رایج ترین آنها در زیر ارائه شده است: با توجه به خواص زنجیره جانبی آن، با توجه به روش به دست آوردن آن و با توجه به موقعیت گروه آمینه آن.

بر اساس ویژگی های آمینو اسید

اسیدهای آمینه معمولاً بر اساس خواص زنجیره جانبی آنها طبقه بندی می شوند.

خنثی های قطبی [ ویرایش ]

این اسیدهای آمینه قطبی یا هیدروفیل هستند .

سرین (Being, S, not $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }$ بدون اختلال عمده): HOCH
2–
ترئونین (Thr, T, No $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }$ ): CH
3CHOH- ،
گلوتامین (Gln، Q): NH
2ماشین
2CH
2–
آسپاراژین (Asn, N): NH
2ماشین
2–
تیروزین (Tyr, Y, $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=9.6$ )
سیستئین (Cys, C, $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=8.3$ ): HSH
2–
گلیسین (Gly، G): H−

ترئونین دارای دو مرکز کایرال است ، نه تنها مرکز کایرال L (2S) روی آلفا کربن مشترک بین همه اسیدهای آمینه به جز گلیسین آکیرال، بلکه (3R) روی بتا کربن است . مشخصات کامل استریوشیمیایی L-ترئونین (2S,3R) است.

آمینو اسید خنثی های غیر قطبی

این اسیدهای آمینه یا غیرقطبی یا آبگریز هستند . آنها عمدتا حاوی گروه های R هستند که توسط زنجیره های هیدروکربنی تشکیل شده اند که نه بار مثبت و نه منفی دارند. آنها به دلیل برهمکنش اندک با آب ، آبگریز هستند و به همین دلیل در ساختار سه بعدی پروتئین ها نقش مهمی دارند .

دو نوع زنجیره R هیدروکربناته در این گروه یافت می شود:

آروماتیک ها: حاوی ساختارهای حلقوی است که دسته ای از هیدروکربن های غیراشباع با خواص منحصر به فرد را تشکیل می دهند. در اینها می توانیم فنیل آلانین و تریپتوفان را پیدا کنیم .
آلیفاتیک: هیدروکربن های خطی. در اینها گلیسین ، آلانین ، والین ، لوسین و ایزولوسین یافت می شود .

به همین ترتیب، اسیدهای آمینه ای وجود دارند که دارای گروه -S- هستند، مانند متیونین .

آلانین (Ala, A)
والین (Val, V)
لوسین (Leu، L)،
ایزولوسین (Ile, I)
متیونین (مت، ام)،
پرولین (Pro، P)،
فنیل آلانین (Phe، F)، و
تریپتوفان (Trp، W).

آمینو اسید دارای بار منفی یا اسیدی

اسید آسپارتیک (Asp, D, $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=4.1$ ):–
یا
2CCH
2–
اسید گلوتامیک (Glu, E, $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=4.5$ ):–
یا
2CCH
2CH
2–

شارژ مثبت یا پایه آمینو اسید

لیزین (Lys, K, $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=10.4$ )
آرژنین (Arg, R, $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }>12$ )
هیستیدین (His, H, $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=6.3$ )

آمینو اسید معطر

فنیل آلانین (Phe, F, No $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }$ )
تیروزین (Tyr, Y, $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=9.6$ )
تریپتوفان (Trp, W, No $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }$ )

با توجه به توانایی آمینو اسید در تولید درون زا

اسیدهای آمینه ای که به عنوان بخشی از غذا جذب می شوند و توسط بدن نمی توانند سنتز شوند ضروری نامیده می شوند . ^{فقدان این آمینو اسیدها در رژیم غذایی رشد ارگانیسم را محدود می‌کند، زیرا جایگزینی سلول‌های بافت‌هایی که می‌میرند یا بافت‌های جدید ایجاد می‌کنند، در صورت رشد} ممکن نیست . برای انسان، اسیدهای آمینه ضروری عبارتند از: Val، Leu، Thr، Lys، Trp، His*، Ile، Phe، Arg*، Met. اسیدهای آمینه ای که می توانند در خود بدن سنتز شوند، غیر ضروری نامیده می شوند و عبارتند از: Ala، Pro، Gly، Ser، Cys**، Asn، Gln، Tyr**، Asp، Glu، Sec، Pyl .. این طبقه بندی اسیدهای آمینه ضروری بر اساس گونه متفاوت است. سویه هایی از باکتری ها با نیازهای متفاوت برای هر نوع اسید آمینه جدا شده اند. به گفته نویسندگان مختلف، در برخی از اسیدهای آمینه در مورد شرایط ضروری آنها در برخی گونه ها اختلاف وجود دارد.

با توجه به محل گروه آمینه [ ویرایش ]

اسیدهای آمینه آلفا: گروه آمینه روی کربن شماره 2 زنجیره قرار دارد، یعنی اولین کربن بعد از گروه کربوکسیل (از لحاظ تاریخی این کربن آلفا کربن نامیده می شود). بیشتر پروتئین ها از باقی مانده های اسید آمینه آلفا تشکیل شده اند که با پیوندهای آمیدی (پیوندهای پپتیدی) به هم متصل شده اند.
اسیدهای آمینه بتا: گروه آمینه روی کربن شماره 3 زنجیره یعنی روی کربن دوم بعد از گروه کربوکسیل قرار دارد.
اسیدهای آمینه گاما: گروه آمینه روی کربن شماره 4 زنجیره یعنی روی کربن سوم پس از گروه کربوکسیل قرار دارد.

اسیدهای آمینه کدگذاری شده در ژنوم

پروتئین ، اسیدهای آمینه متعارف یا طبیعی آنهایی هستند که در ژنوم کدگذاری می شوند. برای بیشتر موجودات زنده 20 مورد وجود دارد: آلانین ، آرژنین ، آسپاراژین ، آسپارتات ، سیستئین ، فنیل آلانین ، گلیسین ، گلوتامات ، گلوتامین ، هیستیدین ، ایزولوسین ، لوسین ، لیزین ، متیونین ، سرتی ، پرولین ،ترئونین ، تریپتوفان و والین .

با این حال، استثنائاتی وجود دارد: در برخی از موجودات زنده، کد ژنتیکی تغییرات کوچکی دارد و می تواند برای سایر اسیدهای آمینه کد کند. اسید آمینه شماره 21 سلنوسیستئین است که هم در یوکاریوت ها و هم در پروکاریوت ها و هم در آرکی ها وجود دارد و شماره 22 پیرولیزین است که فقط در برخی از باستانی ها وجود دارد. ⁷⁸ 9

اسیدهای آمینه اصلاح شده

تغییرات پس از ترجمه 20 آمینو اسید رمزگذاری شده ژنتیکی منجر به تشکیل بیش از 100 مشتق اسید آمینه می شود. اصلاحات اسید آمینه اغلب نقش عمده ای در عملکرد خاص یک پروتئین ایفا می کند.

نمونه هایی از اصلاح اسیدهای آمینه پس از ترجمه متعدد است. تشکیل پل های دی سولفیدی ، کلیدی در تثبیت ساختار سوم پروتئین ها ، توسط ایزومراز دی سولفید کاتالیز می شود . متیلاسیون لیزین روی هیستون ها اتفاق می افتد . اسید آمینه 4- هیدروکسی پرولین در کلاژن فراوان است که نتیجه هیدروکسیلاسیون پرولین است. متیونین اولیه همه پلی پپتیدها (که توسط کدون شروع AUG کدگذاری می شوند) تقریباً همیشه با پروتئولیز حذف می شوند . 10

برخی از اسیدهای آمینه غیر پروتئینی عملکرد خاص خود را دارند، به عنوان مثال به عنوان انتقال دهنده عصبی یا ویتامین . به عنوان مثال، بتا آلانین یا گاما آمینوبوتیریک اسید (GABA) . آمینو اسیدهای غیر پروتئینی زیادی وجود دارند که نقش های متفاوتی در طبیعت دارند و ممکن است از اسیدهای آمینه ناشی شوند یا نباشند. نمونه هایی از این اسیدهای آمینه غیر پروتئینی عبارتند از:

سارکوزین
اتیل گلیسین یا α-آمینوبوتیریک اسید (AABA)
دینکولیک اسید
هیپوگلیسین A و B
میموزین
آلینا
کانالینا
کاناوانین
اورنیتین
همومتیونین
هموسرین
هوموآرژنین
هموفنیل آلانین
هموسیستئین
همولوسین
سیستاتیونین
نوروالین
نورلوسین
سیکلوپنتنیل گلیسین
بتا آلانین
گاما آمینوبوتیریک اسید
اسید ایبوتنیک
اسید پیپکولیک
گوانیدین استیک اسید
تائورین
ترانس-2-آمینو-5-کلرو-4-هگزنوئیک اسید
ترانس-2-آمینو-5-کلرو-6-هیدروکسی-4-هگزنوئیک اسید
2-آمینو-4-کلرو-4-پنتنوئیک اسید
دی آمینوپیملیک اسید
نیمه آلدئید آسپارتیک
گلوتامیک نیمه آلدئید
سیترولین
DOPA
کینورنین
نیکوتیانین
2-ازتیدین کربوکسیلیک اسید
β-(4-هیدروکسی بنزوتیازول-6-ایل) آلانین
β-(2-متیل-4-هیدروکسی بنزوتیازول-6-ایل)-آلانین
ایندوسپیسین
ن-(ایندول-3-استیل) لیزین
(p-هیدروکسی متیل) فنیل آلانین
0-اتیل ال-هوموسرین ، جدا شده از Corynebacterium ethanolaminophilum
5-هیدروکسی تریپتوفان
اسید لیکوپردیک ، جدا شده از Lycoperdon perlatum
اسید لنتیک
استیزولوبینیک اسید
استیزولوبیک اسید
تیروکسین
آزوکسی باسیلین

خواص [ ویرایش ]

اسید-باز.

به دلیل ساختار شیمیایی یک اسید آمینه در یک محیط اسیدی، گروه کربوکسیل به طور کامل تفکیک نمی شود، در حالی که در محلول بازی کاملاً جدا می شود. حالت معکوس برای گروه آمینو رخ می دهد که در pH بالا تفکیک نمی شود و در pH پایین تجزیه می شود. به همین دلیل است که اسیدهای آمینه بسته به محیطی که در آن یافت می شوند، دارای هر دو خاصیت اسیدی و بازی هستند. زنجیره های جانبی نیز باید در نظر گرفته شوند، زیرا همانطور که در بالا ذکر شد، ما اسیدهای آمینه اسیدی، بازی یا خنثی داریم زیرا زنجیره ها می توانند اسیدی، بازی یا خنثی باشند. به همین دلیل است که آنها به عنوان مواد آمفوتریک طبقه بندی می شوند.

همانطور که می دانیم، اسیدهای آمینه به طور منظم در pH فیزیولوژیکی (7.3) یافت می شوند، که در آن با استفاده از معادله هندرسون- هاسلباخ ، همراه با دانش pKa هر یک، می توان مقادیری را که در آن یافت می شود، دانست. اسید، چه به شکل پروتونه یا به شکل زوئیتریون . در این مورد، زنجیره جانبی نقش بسیار مهمی ایفا می کند، زیرا زنجیره های حاوی هالوژن ، آلدئید ، NO ₂ یا CN خواص اسیدی بیشتری به آن می بخشد، در حالی که آنهایی که دارای گروه های هیدروکسیل هستند آنها را بازی سازی می کنند.

اسیدهای آمینه و پروتئین ها به عنوان مواد بافر عمل می کنند .

بینایی شناسی

همه اسیدهای آمینه به جز گلیسین دارای 4 جایگزین مختلف بر روی کربن آلفا خود ( کربن نامتقارن یا کایرال ) هستند که به آنها فعالیت نوری می دهد. به این معنا که محلول‌های آن‌ها زمانی که پرتوی از نور پلاریزه شده از آنها عبور می‌کند، از سطح قطبش خارج می‌شوند. اگر صفحه پلاریزاسیون به راست (در جهت عقربه‌های ساعت ) منحرف شود ، این ترکیب را راست‌گردان و اگر به چپ ( در خلاف جهت عقربه‌های ساعت ) منحرف شود، آن را چرخاننده می‌گویند . یک آمینو اسید در اصل می تواند به دو شکل انانتیومر خود (یکی راست دست و دیگری چپ دست) وجود داشته باشد، اما در طبیعت معمول است که فقط یکی از آنها را پیدا کنیم.

از نظر ساختاری ، بسته به جهت گیری نسبی در فضای 4 گروه متمایز متصل به کربن آلفا، دو شکل انانتیومر ممکن هر اسید آمینه، پیکربندی D یا L نامیده می شود. تمام آمینو اسیدهای پروتئینی L-آمینو اسید هستند، اما این بدان معنا نیست که آنها چپ دست هستند.

اسیدهای آمینه L آنهایی هستند که از نظر ساختاری از L- گلیسرآلدئید و D-آمینه اسیدهایی که از D-گلیسرآلدئید مشتق شده اند.

مواد شیمیایی.

آنهایی که بر گروه کربوکسیل تأثیر می گذارند ، مانند دکربوکسیلاسیون .

آنهایی که بر گروه آمینه تأثیر می گذارند ، مانند دآمیناسیون .

آنهایی که گروه R یا زنجیره جانبی را تحت تأثیر قرار می دهند.

انحلال پذیری.

به دلیل ماهیت متفاوت زنجیره های جانبی، همه اسیدهای آمینه به یک اندازه در آب محلول نیستند. به عنوان مثال، اگر قابل یونیزاسیون باشد، اسید آمینه محلول بیشتری خواهد داشت.

طیف جذبی

از آنجایی که هیچ اسید آمینه ای نور را در طیف قابل مشاهده برای چشم انسان جذب نمی کند، اگر تحت آزمایش های جذب UV قرار گیرند ، می بینیم که اسیدهای آمینه ای که چرخه های معطر دارند مانند تیروزین ، تریپتوفان و فنیل آلانین این نور را بهتر جذب می کنند. این به این دلیل است که بسیاری از پروتئین ها از باقی مانده های تیروزین تشکیل شده اند، بنابراین 280 نانومتر به ما امکان می دهد ترکیب آنها را تعیین کنیم.

اندازه گیری دیگری برای شناخت ترکیب آن از طریق جذب در 240 نانومتر است که در آن مشخص است پل های دی سولفیدی نور را جذب می کنند. تمام اسیدهای آمینه دیگر دارای جذب کمتر از 220 نانومتر هستند .

نقطه ایزوالکتریک

هنگامی که یک اسید آمینه با استفاده از معادله هندرسون- هاسلبالخ تجزیه و تحلیل می‌شود، گونه‌های مختلفی از آن را می‌یابیم، مانند شکل zwitterion و اشکال پروتونه‌شده، که هر کدام دارای ثابت تفکیک اسید یا pKa متفاوتی هستند . هنگامی که هر دو در نظر گرفته می شوند و یک میانگین ایجاد می شود، متوجه می شویم که نقطه میانی مربوط به یک pH خاص است، زیرا بسیاری از اسیدهای آمینه حاوی زنجیره های جانبی خاصی هستند که به آنها خواص متفاوتی می دهد، که باعث می شود pKa سوم به دست آید، که همچنین باید هنگام جستجوی میانگین باید در نظر گرفته شود. این نقطه را نقطه ایزوالکتریک می نامند .(pl); در آن اشکال پروتونه شده و deprotonated به مقدار مساوی یافت می شود و به همان دلیل ارتباط بین آنها نامحلول می شود. در این مرحله مولکول بار خالص ندارد. نقطه ایزوالکتریک اسیدهای آمینه مونوآمینو و مونوکربوکسیلیک عبارت است از:

pI={\frac {pK_{a_{1}}+pK_{a_{2}}}{2}}

در نقطه ایزوالکتریک، اسید آمینه بار خالص ندارد. همه گروه ها یونیزه می شوند اما بارها یکدیگر را خنثی می کنند. بنابراین، در نقطه ایزوالکتریک هیچ تحرکی در یک میدان الکتروفورتیک وجود ندارد. حلالیت و ظرفیت بافر در آن نقطه حداقل خواهد بود.

واکنش های اسید آمینه [ ویرایش ]

واکنش های ناشی از گروه کربوکسیل.

دکربوکسیلاسیون : اسید آمینه تحت آلفا دکربوکسیلاسیون قرار می گیرد تا آمین مربوطه را تشکیل دهد. به این ترتیب برخی از آمین های مهم از اسیدهای آمینه تولید می شوند. به عنوان مثال: هیستامین، تیامین، تریپتامین، جسد، در میان دیگران.
تشکیل آمید: گروه -COOH اسیدهای آمینه می توانند با آمونیاک ترکیب شوند و آمین مربوطه را تشکیل دهند. به عنوان مثال: آسپاراژین، گلوتامین و غیره.

واکنش های ناشی از گروه آمینه:

ترانس آمینو: گروه آلفا آمینه یک اسید آمینه را می توان به یک آلفا کتو اسید منتقل کرد تا اسیدهای آمینه جدید و آلفا استو اسیدهای مربوطه را تشکیل دهد. این یک واکنش مهم در ارگانیسم برای تبدیل اسیدهای آمینه و برای سنتز اسیدهای آمینه غیر ضروری است.
دفع اکسیداتیو: گروه آلفا آمینو از اسید آمینه حذف می شود تا اسید کتو و آمونیاک مربوطه را تشکیل دهد.
تشکیل ترکیبات کربامینو: دی اکسید کربن به گروه آمینو آلفا اسیدهای آمینه اضافه می شود و ترکیبات کربامینو را تشکیل می دهد.